Ce sunt peptidele

- May 29, 2018-

Ce sunt peptidele?

 peptide.jpg

O peptidă este o moleculă creată prin îmbinarea a doi sau mai mulți aminoacizi împreună. Ele sunt prezente în fiecare celulă vie și posedă o varietate de activități biochimice. În general, dacă numărul de aminoacizi este mai mic de 50, aceste molecule sunt numite peptide, în timp ce secvențele mai mari sunt denumite proteine. Astfel, peptidele pot fi considerate proteine mici care sunt pur și simplu șiruri de aminoacizi.


Proprietăți

Peptidele în care aminoacizii individuali sunt legați liniar de un lanț într-o ordine definită (secvența) pot fi considerați ca o proteină mică. Peptidele cu aminoacizi legați circular sunt numiți ciclopeptide. În plus, peptidele diferă în principal de masele lor moleculare. Delimitarea proteinelor prin numărul de aminoacizi legați este fluidă; Cu un lanț de mai mult de aproximativ 100 de aminoacizi legați care se desfășoară într-o formă particulară, molecula este denumită în mod obișnuit o proteină. Peptidele cu glicozilare sunt denumite glicopeptide sau ca glicoproteine, peptide cu lipide ca lipopeptide sau ca lipoproteine.


Organismele pot forma peptide prin traducerea exclusivă a a-aminoacizilor din forma L, deoarece pentru acest proces sunt disponibili numai aminoacizii codificați genetic, care sunt legați la un tARN. Ocazional, creaturi din diferite regate conțin, de asemenea, D-aminoacizi în peptide, dar acestea sunt produse ale căilor metabolice speciale ale sintezei peptidelor nonribozomale și nu biosintezei proteinelor. Peptidele îndeplinesc un număr mare de funcții fiziologice și pot acționa ca hormoni, de exemplu, alții au efecte antiinflamatorii sau proinflamatorii; Există, de asemenea, peptide antimicrobiene cu efecte antibiotice sau antivirale. În unele cazuri, modul lor de acțiune a fost bine cercetat.


Termenul de peptidă a fost folosit pentru prima dată în 1902 de către Emil Fischer pentru materiile prime ale produselor de degradare a proteinelor de către pepsină în peptonă (digestie digestivă pepetică grecească sau peptos peptos, gătită), concepută ca construită din monomeri, analogă unei polizaharide .


structura

În condensarea aminoacizilor, gruparea carboxi a unui aminoacid reacționează formal cu apa care iese cu gruparea amino a celuilalt aminoacid la gruparea amidică a acidului -CO-NH-, legătura amidică nouă legată între atomul de carbon al carbonil și azotul devine o legătură peptidică. Gruparea amino liberă la un capăt al peptidei este denumită capătul N-terminal, gruparea carboxi liberă la celălalt capăt se numește C-terminal.


Legătura peptidică nu se poate roti liber deoarece există două structuri de rezonanță. Aceasta joacă un rol important în structura proteinelor.


diviziune

Prin numărul de aminoacizi care formează o moleculă de peptidă, peptidele sunt pe larg diferențiate în:

Numar de identificare:

aminoacizi

dipeptidele 2

tripeptide 3

Tetrapeptide 4

Pentapeptide 5

Hexapeptida 6

heptapeptida 7

Oktapeptid 8

nonapeptide 9

Oligopeptidele sub cca. 10

Polipeptide de peste 10 ani

Macropeptide mai mari de aprox. 100

Pentru majoritatea peptidelor, aminoacizii legați formează lanțuri; capetele lor se numesc N- și C-terminus, numărul de aminoacizi ca lungime a lanțului. În ciclopeptide, doi sau mai mulți aminoacizi sunt conectați unul la altul într-un inel.


Proteinele constau, de obicei, din lanțuri de polipeptide de peste o sută de aminoacizi. Prin plierea proteinelor, ele au o structură spațială specifică esențială pentru funcția lor biologică și pot fi stabilizate prin intermediul punților disulfidice. În plus, proteinele pot asambla și forma un complex proteic, cum ar fi hemoglobinele.


oligopeptide

Oligopeptidele sunt compuși chimici care constau din până la zece aminoacizi, care sunt legați între ei prin legături peptidice.


O oligopeptidă este formată prin deshidratare prin reacția grupării amino a unui prim aminoacid cu gruparea carboxi dintr-un al doilea aminoacid. Ulterior, gruparea amino liberă a dipeptidei rezultate reacționează cu gruparea carboxi a unui alt aminoacid. Urmând acest model, pot fi atașați aminoacizi suplimentari, rezultând un lanț scurt de aminoacizi legați prin legături peptidice. Dacă cele două capete de lanț sunt de asemenea legate, se formează o peptidă ciclică (vezi mai jos).


Oligopeptidă joacă z. B. ca componente ale enzimelor în detoxifiere, transport și procesele metabolice un rol.


polipeptidele

O polipeptidă este o peptidă constând din cel puțin zece aminoacizi legați prin legături peptidice. Polipeptidele pot fi de origine naturală sau sintetică. Lanțurile de lanțuri cu peste 100 de aminoacizi sunt denumite în mod obișnuit proteine; totuși, pentru o proteină sunt necesare și alte condiții, cum ar fi o pliere a unei anumite proteine.


Macropeptidele sunt peptide cu greutate moleculară mare. Dacă acestea sunt legate prin punți de hidrogen sau disulfid, se vorbește deseori despre proteine. Cu toate acestea, unele catene de aminoacizi cu mai mult de 100 de aminoacizi sunt denumite doar peptide.


Sinteza peptidelor

Sinteza peptidelor robozomale

→ Articolul principal: Biosinteza proteinelor

În celulele organismelor vii, lanțurile polipeptidice individuale sunt construite pe ribozomi, care apoi se desfășoară în proteine. Această sinteză a peptidelor ribozomale este de asemenea denumită biosinteza proteinelor.


Sinteza peptidelor nonribozomale

În plus, unele organisme au, de asemenea, sinteză de peptide non-ribozomale prin mijloace pur enzimatice utilizând sintetaze peptidice nonribozomale (NRPS). NRPS poate fi, de asemenea, utilizat pentru a încorpora D-aminoacizi sau ciclopeptide sunt formate ca peptida nonribosomal (NRP). Astfel de NRPS se găsesc nu numai în diferite microorganisme ale celor trei domenii ale bacteriilor, ale arhealelor și eucariotelor, dar și, de exemplu, în organismele multicelulare de multe ciuperci și unele moluste.


Sinteza peptidicelor tehnico-chimice

Metoda de sinteză tehnico-chimică de alegere pentru o peptidă cu o anumită secvență diferă în funcție de lungimea sa:

Peptidele scurte sunt construite pas cu pas din legarea aminoacizilor

Peptidele mai lungi sunt construite din legarea peptidelor mai scurte


Pentru a crește selectivitatea, grupările carboxi și amino care nu se leagă sunt acoperite (de exemplu esteri, Boc, Fmoc).


Se utilizează diferiți reactivi de cuplare care activează gruparea carboxi neprotejată a unui aminoacid, permițând astfel legarea la funcția amino a celui de-al doilea aminoacid în condiții ușoare. Există mai multe clase de astfel de reactivi de cuplare:

Reactivii fosfonici (de exemplu, BOP, PyBOP)

Reactanții de uron (de exemplu, HBTU, HATU, TBTU)

Reactivi de amoniu

Reactivii carbodiimidici (de exemplu DCC, EDC)

Reactivii imidazolici (de exemplu, CDI)

Reactivi organofosforici

Acid reactivi de halogenare

Clorformați și alții

După atașarea legăturii peptidice, una dintre cele două grupe protectoare este îndepărtată selectiv. Apoi, se poate re-cupla cu un alt aminoacid protejat în mod corespunzător, etc. în final, toate grupările protectoare sunt îndepărtate și peptida dorită este izolată.


În mod alternativ, sintezele în fază solidă sunt utilizate de obicei astăzi. În plus, enzimele pot fi de asemenea utilizate pentru sinteza peptidelor.

Our Product Range.jpg